... urii cu 10 produce o crestere a vitezei de reactie cu un coeficient 1,5-3.Cresterea acesta se observa insa numai la temperaturi relativ joase.O data depasita o anumita temperatura optima, la care viteza este maxima, aceasta scade, iar la temperaturi mai inalte reactia inceteaza.Fenomenul se explica prin faptul, semnalat mai sus, ca la temperaturi mai inalte enzimele sant ianctivate prin denaturarea componentei proteice.Cele mai multe enzime devin complet inactive intre 50-80.Temperatura optima nu poate fi insa exact definita, caci ea variaza in limite largi, cu concentratia enzimei, cu concentratia ionilor de hidrogen si cu prezenta diferitelor impuritati ale preparatului enzimatic sau ale substratului.Influenta pH-ului.Dupa cum a aratat Sorensen 1909, activitatea enzimelor depinde intr-o foarte mare masura de concentratia ionilor de hidrogen din solutiesau mai corect de activitatea termodinamica a ionilor de hidrogen, adica de ph-ul solutiei.Curbele reprezentand variatia vitezei de reactie cu pH-ul prezinta de obicei un maxim pronuntat la un anumit pH, in timp ce la valori ale pH-ului diferind cu 1 fata de acest maxim, viteza de reactie prezinta valori considerabil mai mici .Din cauza acestei particularitati, este necesar ca in cursul reactiilor enzimatice sa se mentina pH-ul optim constant, prin folosirea de tamponSpecificitatea enzimelor.O anumita enzima catalizeza numai un numar mic de reactii si de multe ori o singura reactie, spre deosebire de catalizatori obisnuiti anorganiciacizi, baze, catalizatori de hidrogenare etc. care activeaza practic toate reactiile posibile de un anumit tip. Se disting multe tipuri si grade de specificitate in actiunea enzimelor.In primul rand trebuie mentionata specificitatea stereochimica, care consta in aceea ca o enzima care catalizeaza reactia unui compus optic activ este fara actiune asupra enantiomerului sau si in general, asupra izomerilor sterici ai acestui compus, supusi acelorasi conditi.Vom mai aminti aici dehidrogenaza lactica din muschi, o enzima care lucreaza in colaborare cu DPN, si care dehidrogineaza acidul L-lactic la acid piruvic si hidrogeneaza acidul piruvic numai la acid L-lactic, fiind inactiva fata de acidul D-lactic.Din alt punct de vedere se disting intre o asa-numita specificitate de reactie si o specificitate de substrat a enzimelor.Prima se refera la reactantul anorganic care ia parte la reactie apa in reactiile de hidroliza, acidul fosforic in reactiile cu fosforoliza, hidrogenul in reactiile catalizate de dehidrogenaze etc. Clasificarea enzimelorSe cunosc in prezent cateva sute de enzime dar , avand in vedere complexitatea proceselor chimice care au loc in organismele vii, nr. enzimelor aparut in natura trebuie sa fie mult mai mare.Structura enzimelor este prea putin cunoscuta pt. a putea servi ca baza a unei clasificari, de aceea enzimele se clasifica dupa tipul reactiilor pe care le provoaca sau dupa substraturile asupra carora actioneaza. Numele enzimelor se formeaza agauganduse sufixul aza la nr. reactiilor provocate sau substraturilor lor, exceptie fac numele istorice al unor enzime cum ar fi emulsina, pepsina si zimaza etc. In clasificarea adoptata aici enzimele sunt impartite in dupa Hoffmann Ostenhof 1953 cinci clase principale, fiecare divizata in mai multe sub clase1.Hidrolaze2.Transferaze3.Oxido-reductaze4.Li
aze si simpetaze5.Izomeraze si RacemazeLa drept vorbind aproape toate reactiile enzimatice sunt reactii de transfer al unor grupe de atomi de la un donor la un acceptor. Astfel hidrolizele sunt reactii de transfer al unor grupe acil, glicozil etc. cedate de substrat, catre apa ca acceptor iar reactiile de oxido-reducere sunt reacti de transfer de hidrogen sau electroni termenul de transferare se foloseste insa, in nomenclatura curenta mai ales pt. transaminari, transmetilari, transacetilari.Dupa o clasificare mai nouaUnion of Biochemistry Commission of Enzymes 1961 enzimele sunt impartirte in sase clase1.Oxido- ... Download